一个活跃cobalt-substituted extradiol-cleaving儿茶酚加双氧酶。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
菲尔丁AJ, Kovaleva如法夸尔呃,以至于JD, L Jr
一个活跃cobalt-substituted extradiol-cleaving儿茶酚加双氧酶。
J Inorg化学杂志。2011年2月,16 (2):341 - 55。doi: 10.1007 / s00775 - 010 - 0732 - 0。Epub 2010年12月14日。
- PubMed ID
-
21153851 (在PubMed]
- 文摘
-
Homoprotocatechuate 2,从枯草芽孢3-dioxygenase fuscum (HPCD)有一个铁(II)中心在其活性部位,可以取代锰(II)或钴(II)。而Mn-HPCD展品稳态动力学参数与Fe-HPCD, Co-HPCD表现有点不同,表现出更高的(公式:看到文本)和k(猫)。的高活动Co-HPCD令人吃惊,因为钴最高标准的M (III / II)三种金属的氧化还原电势。比较x射线晶体结构的休息和substrate-bound形式的Fe-HPCD Mn-HPCD,和Co-HPCD表明金属替换没有影响当地的配位环境,构象活性部位的完整性,或整体蛋白质结构,说明蛋白质结构不调整不同金属中心的潜力。Co-HPCD的稳态动力学分析表明,有限公司(II)中心改变了相对速率常数的可逆反应中间体催化循环,但仍允许加双氧酶反应继续有效。Fe-HPCD动力学数据和Mn-HPCD相比,这些结果表明,加双氧酶催化可以继续在高范围广泛的金属氧化还原电位。这是符合建议的机制之间的金属介导的电子转移儿茶酚衬底和O(2)形成假设[M (II)(半醌)superoxo]活性物种。这些动力学差异和Co-HPCD的光谱特性提供了新的工具来探索独特的O(2)激活机制与extradiol加双氧酶家族。