结构的脱甲基作用机制和失活蛋白质磷酸酶2 a。
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李邢Y, Z,陈Y,股票JB, Jeffrey PD史Y
结构的脱甲基作用机制和失活蛋白质磷酸酶2 a。
细胞。2008年4月4日,133 (1):154 - 63。doi: 10.1016 / j.cell.2008.02.041。
- PubMed ID
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18394995 (在PubMed]
- 文摘
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蛋白磷酸酶2 (PP2A)是一个重要的丝氨酸/苏氨酸磷酸酶,在许多生物过程中扮演了重要的角色。可逆的羧基PP2A催化亚基的甲基化是一个重要的调节机制的功能。脱甲基作用和消极的监管PP2A是由一种PP2A-specific methylesterase PME-1,这从酵母到人类是守恒的。然而,PME-1函数的潜在机制仍是神秘的。在这里,我们报告的晶体结构PME-1本身和在复杂PP2A heterodimeric核心酶。结构表明,PME-1直接绑定到PP2A活性部位和激活的,这种交互结果PME-1催化三分子重新排列到一个活跃的构象。引人注目的是,这些交互也导致失活的PP2A驱逐的锰离子磷酸酶PP2A活性所必需的。这些观察结果确定一个双重角色的PME-1调节PP2A激活,甲基化,全酶组装细胞中。