结构不同的催化氧化反应的基础rieske nonheme铁加氧酶咔唑1 9 a-dioxygenase。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
井上K, Usami Y, Ashikawa Y,野口H,繁华T, Yamagami-Ashikawa, Horisaki T,内村H,田农T,中村年代,清水K,有H, Yamane H,藤本Z, Nojiri H
结构不同的催化氧化反应的基础rieske nonheme铁加氧酶咔唑1 9 a-dioxygenase。
:环境Microbiol。2014年5月,80 (9):2821 - 32。doi: 10.1128 / AEM.04000-13。Epub 2014年2月28日。
- PubMed ID
-
24584240 (在PubMed]
- 文摘
-
咔唑1 9 a-dioxygenase(轴节)Rieske nonheme铁加氧酶(RO),是一个三分量系统组成的一个终端加氧酶(氧),铁氧还蛋白和铁氧还蛋白还原酶。氧对咔唑角dioxygenation活动。以前,Oxy-encoding基因的定点诱变Janthinobacterium sp.:应变J3生成I262V, F275W, Q282N,和Q282Y氧衍生品,显示不同于野生型酶的氧化能力。了解结构特征导致不同的氧化反应,我们确定晶体结构的衍生品,包括免费的和复杂的基质。I262V, F275W, Q282Y的咔唑衍生物催化dioxygenation外侧比野生型高收益。一项研究确定氧与咔唑的晶体结构和显示Gly178氢键的羰基氧与咔唑的亚氨基的氮。在这些衍生品,咔唑旋转大约15,25岁和25度,与野生型相比,分别为水分子创造空间,与羰基氧氢键Gly178和咔唑的亚氨基的氮。的晶体结构F275W导数与芴,C-9芴,对应于亚氨基的氮咔唑,是面向接近变异的残留Trp275,另一侧的绑定口袋Gly178羰基氧的。我们的结构分析表明,疏水表面残留的微调substrate-binding口袋活性氧导致substrate-binding位置略有变化,反过来,支持特定的对各种底物氧化反应。