CIB绑定的分子基础整合素αIIb胞质域。
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巴里·WT Boudignon-Proudhon C,冲击DD,麦克费登,维斯JM, Sondek J,麻省理工LV
CIB绑定的分子基础整合素αIIb胞质域。
J生物化学杂志。2002年8月9日,277 (32):28877 - 83。2002年5月21日Epub。
- PubMed ID
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12023286 (在PubMed]
- 文摘
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整合素粘附受体似乎受分子结合的胞质域。我们之前确定了22-kDa, EF-hand-containing蛋白质,联会,它结合血小板α(IIb)胞质尾的整合素,βα(IIb) (3)。在这里,我们描述区域内联会和α(IIb)相互作用。CIB绑定到α(IIb)胞质尾肽,以内在色氨酸荧光,表明CIB-binding网站在疏水性,15-amino酸、αmembrane-proximal地区(IIb)。这个区域类似于其他EF-hand-containing蛋白质的α螺旋的目标,如钙调磷酸酶B或钙调蛋白。CIB的同源模型基于钙调磷酸酶B和recoverin表明守恒的疏水口袋内c端类ef - hand CIB作为一个潜在的integrin-binding网站的主题。CIB工程含有丙氨酸替换涉及地区保留野生型二级结构由圆二色性,但未能结合α(IIb) 11 12例,而CIB突变在N末端保留绑定活动。因此,特定的疏水残基的C末端CIB CIB绑定出现必要α(IIb)。基本相互作用的识别区域内α(IIb)和联会提供了工具进一步探索这些蛋白质的潜在相关的功能。