金属离子绑定属性和钙,integrin-binding蛋白质构象状态。
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黄平君TT Yamniuk美联社,阮LT,傅高义HJ
金属离子绑定属性和钙,integrin-binding蛋白质构象状态。
生物化学。2004年3月9日,43 (9):2558 - 68。
- PubMed ID
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14992593 (在PubMed]
- 文摘
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钙和integrin-binding蛋白质(CIB)是一种新型helix-loop-helix监管钙结合蛋白家族的成员可能都具有特定的功能与血小板止血通过其互动整合素alphaIIbbeta (3)。CIB之间的重要的氨基酸序列同源性和其他监管钙结合蛋白,如钙调蛋白磷酸酶B,和recoverin表明CIB可能经历一个calcium-induced构象变化;然而,钙绑定的机制和结构变化的细节尚未研究。因此,我们表现各种光谱和微量热CIB的研究来确定它的钙结合的特点,以及随后发生构象变化。此外,我们提供的第一个证据镁绑定CIB这种交互,并确定结构的后果。我们的研究结果表明,在没有任何约束的金属离子,apo-CIB还采用折叠高度灵活的熔融globule-like结构。钙和镁绑定引起构象变化稳定CIB的二级和三级结构,导致相当大的增加蛋白质的热稳定性。CIB发现绑定两个Ca(2 +)离子的顺序与离解常数(K (d)) 0.54和1.9附近microM网站EF-4和EF-3分别。相比之下,CIB必然只有一个毫克(2 +)离子EF-3 microM 120 K附近(d)。在一起,我们的研究结果表明,联会可能存在于多种结构和金属ion-bound州体内可能发挥作用在监管目标蛋白质如血小板整合素。