钙结合calmyrin形成稳定的共价二聚体在体外,但体内以单体的形式存在。
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赵Sobczak, Blazejczyk M, Piszczek G, G, Kuznicki J, Wojda U
钙结合calmyrin形成稳定的共价二聚体在体外,但体内以单体的形式存在。
Acta Biochim波尔。2005;52 (2):469 - 76。Epub 2005 6月1。
- PubMed ID
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15933764 (在PubMed]
- 文摘
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这类ef - hand Ca(2 +)绑定蛋白质calmyrin表示在许多组织和可以与多个效应蛋白,可能作为传感器传输Ca(2 +)信号。齐聚反应可能代表一个Ca(2 +)的信号转导机制,我们描述重组calmyrin形式使用非还SDS /页面,分析超速离心法和凝胶过滤。我们还针对识别生物活性calmyrin形式。非还SDS /页面显示体外“分离”和Ca(2 +)绑定calmyrin oligomerizes形成稳定分子间二硫桥。超速离心法表示,在220年的一次microM初始蛋白质浓度apo-calmyrin存在于一个平衡的43.8 kDa 21.9 kDa单体和二聚体(或四聚物的三聚物的物种没有检测到)。二聚常数计算了103 Ka = 1.78 x(1)在6度c .凝胶过滤“分离”和Ca(2 +)绑定的蛋白质含量在100年的一次microM calmyrin确诊一个单体的平衡和共价二聚体状态。重要的是,两个单体和二聚体经历了显著的构象变化来响应绑定的Ca (2 +)。然而,当calmyrin形式分析了非还条件下在细胞提取物通过免疫印迹,只有单体的calmyrin被发现在人类血小板和淋巴细胞,而在老鼠的大脑。此外,在重组calmyrin相比,交联不保留任何二聚的种calmyrin不管Ca(2 +)浓度。总之,我们的数据表明,尽管calmyrin形成稳定的共价二聚体体外,它最有可能功能单体体内。