钙,magnesium-dependent钙和integrin-binding蛋白质之间的相互作用和整合素alphaIIb胞质域。
文章的细节
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引用
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Yamniuk美联社,傅高义HJ
钙,magnesium-dependent钙和integrin-binding蛋白质之间的相互作用和整合素alphaIIb胞质域。
蛋白质科学。2005年6月,14 (6):1429 - 37。2005年5月9日Epub。
- PubMed ID
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15883187 (在PubMed]
- 文摘
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钙和integrin-binding蛋白质(CIB)是一种小类ef - hand钙结合蛋白,通过互动参与止血与alphaIIb胞质域integrinalphaIIbbeta (3)。我们之前已经证明CIB缺乏结构稳定性没有二价金属离子,但它获得well-folded构象在添加钙(2 +)或镁(2 +)。在这里,我们使用荧光光谱、核磁共振光谱,和等温滴定量热法证明Ca(2 +)绑定联会(Ca (2 +) CIB)和镁(2 +)绑定蛋白(毫克(2 +)CIB)将通过一个类似的机制与高亲和力和绑定到alphaIIb胞质域肽,但不含金属的联会(apo-CIB)以不同的方式结合。的热力学相互作用不同的钙(2 +)联会和镁(2 +)联会,但涉及疏水相互作用在每种情况下。自从镁(2 +)细胞内浓度足以饱和联会,我们的研究结果暗示CIB能够绑定到alphaIIb胞质域独立的细胞内钙(2 +)刺激体内。这就提出了一个问题:是否CIB可以作为Ca(2 +)传感器alphaIIbbeta(3)信号或者其他监管机制如fibrinogen-induced构象变化alphaIIbbeta(3)、转录后修饰、蛋白质或其他的配件的绑定调解CIB之间的交互和alphaIIbbeta (3)。核磁共振光谱的差异确实表明,钙(2 +)绑定到镁(2 +)- CIB-alphaIIb复杂引发微妙的结构性变化,可能会进一步调节alphaIIbbeta活动(3)。