辅助Ca2 +结合位点可以影响CIB1的结构。
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Yamniuk美联社,安德森KL,弗雷泽我,傅高义HJ
辅助Ca2 +结合位点可以影响CIB1的结构。
蛋白质科学。2009;18 (5):1128 - 34。doi: 10.1002 / pro.104。
- PubMed ID
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19388079 (在PubMed]
- 文摘
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最近的x射线晶体结构和解决方案钙和integrin-binding蛋白质核磁共振光谱学数据1 (CIB1)都显示一个普通类ef - hand蛋白质域结构。然而,两个蛋白质域的方向,低聚状态,和构象的N - c端扩展结构之间的差异。在这项研究中,我们研究是否绑定的谷胱甘肽或辅助Ca(2 +)离子晶体结构中观察到,在溶液中发生,这些交互能否影响CIB1的结构或二聚作用。此外,我们测试潜在的CIB1磷酸酶活性,这是假设基于谷胱甘肽结合位点几何中观察到蛋白质的晶体结构之一。生物物理和生物化学实验中未能检测谷胱甘肽结合,蛋白质二聚或磷酸酶活动CIB1几个解决方案条件下。然而,我们的数据识别低亲和力(K (d), 10 (2) M) Ca(2 +)绑定事件影响的结构的N - c端扩展CIB1在高(300毫米)Ca(2 +)结晶条件。除了提供一个理由CIB1的各种解决方案和晶体结构之间的差异,我们的结果表明,Ca低亲和力的影响(2 +)绑定事件应该考虑在分析和解释蛋白质晶体结构决定的存在非常高的Ca(2 +)浓度。