结构的血小板,integrin-binding蛋白质和钙alphaIIb-integrin胞质域显示calcium-regulated识别机制;同源建模和核磁共振研究。
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黄点,傅高义HJ
结构的血小板,integrin-binding蛋白质和钙alphaIIb-integrin胞质域显示calcium-regulated识别机制;同源建模和核磁共振研究。
J摩尔Recognit。2000; 3 - 4月13日(2):83 - 92。
- PubMed ID
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10822252 (在PubMed]
- 文摘
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钙和integrin-binding蛋白质(CIB)结合20-residue alphaIIb胞质域的血小板alphaIIbbeta3整合素。与钙调蛋白氨基酸序列相似性(CaM)和钙调磷酸酶B (CnB)允许建设的同源模型calcium-saturated CIB apo-CIB。此外,alphaIIb细胞质的解决方案结构域在45%水trifluoroethanol被常规二维核磁共振方法解决。CIB的模型表明,n端结构域具有大量的带正电的残留在其结合位点可能与酸性carboxy-terminal LEEDDEEGE alphaIIb序列。CIB的c端域似乎适合WKVGFFKR序列结合,形成一个结构良好的α螺旋;这类似于钙调蛋白和钙调磷酸酶B,也结合α螺旋。联会和钙调蛋白c端域的相似性表明绑定的CIB的胞质域alphaIIb可能会影响到细胞内钙浓度的波动。