SUMO位点的定位和外部刺激诱导的SUMO化变化分析。

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李建军，李建军，李建军

SUMO位点的定位和外部刺激诱导的SUMO化变化分析。

中国科学院学报(自然科学版)，2014年8月26日;doi: 10.1073 / pnas.1413825111。Epub 2014年8月11日。

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25114211 (PubMed视图

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摘要

SUMOylation是真核细胞中必不可少的泛素样修饰，参与了重要的生物过程。鉴定蛋白质中的小泛素相关修饰物(SUMO)偶联残基对于理解SUMO化的作用至关重要，但在实验上仍然具有挑战性。我们建立了一种强大的高通量方法，结合定量蛋白质组学和肽免疫捕获来绘制summoylation位点，并分析了summoylation在刺激下的变化。利用该技术，我们在人细胞内源性底物上鉴定了295个SUMO1和167个SUMO2位点。我们进一步使用这一策略来表征李斯特菌溶素O(一种破坏宿主细胞summoylation机制的细菌毒素)诱导的summoylation变化，并确定了几种宿主蛋白特异性地对这种毒素做出反应。我们的方法构成了一个前所未有的工具，广泛适用于健康和疾病中各种sumo调节的细胞过程。

beplay体育安全吗引用本文的药物库数据

多肽

名字	UniProt ID
40S核糖体蛋白S2	P15880	细节
Stress-induced-phosphoprotein 1	P31948	细节
肝癌源性生长因子	P51858	细节
特异性gtpase激活蛋白	P43487	细节
异质核核糖核蛋白K	P61978	细节
染色质亚家族E成员SWI/ snf相关基质相关动作蛋白依赖性调节因子1	Q969G3	细节
增殖细胞核抗原	P12004	细节
远上游元件结合蛋白2	Q92945	细节
Filamin-A	P21333	细节
异质核糖核蛋白D0	Q14103	细节
Nucleophosmin	P06748	细节
60S核糖体蛋白L4	P36578	细节
40S核糖体蛋白S17	P08708	细节
可能的atp依赖性RNA解旋酶DDX5	P17844	细节
剪接因子3B亚基1	O75533	细节
丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶PRP4同源物	Q13523	细节
转录1- α / β的信号换能器和激活因子	P42224	细节
增殖标记蛋白Ki-67	P46013	细节