bb的晶体结构域的蛋白二硫化物异构酶ERp57。
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科兹洛夫G, Maattanen P,施拉格JD、鳕鱼,Cygler M, Nagar B,托马斯•DY格林K
bb的晶体结构域的蛋白二硫化物异构酶ERp57。
结构。2006年8月,14日(8):1331 - 9。
- PubMed ID
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16905107 (在PubMed]
- 文摘
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合成的蛋白质在内质网(ER)正确的二硫键的生成速率是有限的。这个过程是由蛋白质二硫化物异构酶,一个家庭的ER蛋白包括一般的酶如PDI承认展开为特定的蛋白质或蛋白质和其他选择性类。用小角x射线散射和x射线晶体学,我们报告的结构选择性异构酶,ERp57,其与凝集素伴侣calnexin交互。利用等温滴定量热法和核磁共振光谱学,我们表明,b的域ERp57结合calnexin通过一块守恒的基本残留与微摩尔的亲和力。中断的结合位点突变废除折叠的核糖核酸酶在体外测定。ERp57催化网站的相对位置和calnexin calnexin结合位点表明激活是由于衬底招聘,而不是一个直接刺激ERp57氧化还原酶的活动。