gamma-seminoprotein分离、鉴定和氨基酸序列,从人类的精浆糖蛋白。
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夏勒J, K秋山,津田R, Hara M,马蒂T, Rickli EE
gamma-seminoprotein分离、鉴定和氨基酸序列,从人类的精浆糖蛋白。
。1987欧元12月30日,170 (2):111 - 20。
- PubMed ID
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3691515 (在PubMed]
- 文摘
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gamma-Seminoprotein (gamma-SM),人类的精浆的糖蛋白,通过离子交换色谱法分离高纯度形式在Mono问列。的主要形式,分数,均匀的页面在pH值8.3和sds - PAGE。完整的氨基酸序列gamma-SM决心的援助与溴化氰分裂产生的碎片,clostripain、胰凝乳蛋白酶和金黄色葡萄球菌V8蛋白酶。与重叠的序列片段。单一gamma-SM含有237个氨基酸的多肽链的计算,26079年。一个N-linked Asn45碳水化合物侧链连接。复杂结构的低聚糖最近决定(van Halbeek h . et al .(1985)生物化学。Biophys。Commun >, 131年,507 - 514]。与丝氨酸蛋白酶序列比较显示高度的同源性,尤其是激肽释放酶家族。 The residues in the vicinity of the active site of serine proteases are also highly conserved in gamma-SM, indicating the participation of His41, Asp96 and Ser189 in its active site. gamma-SM hydrolyzed M-casein with a pH optimum at 8.0, but failed to hydrolyze any of the synthetic substrates tested. This proteolytic activity could be inhibited with diisopropylfluorophosphate, phenylmethylsulfonyl fluoride, Zn2+ or Hg2+ ions.