核磁共振alpha-hemoglobin稳定蛋白质的结构:洞察构象异构和绑定。
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Santiveri厘米,Perez-Canadillas JM, Vadivelu可,艾伦博士卢瑟福TJ,沃特金斯NA, Bycroft M
核磁共振alpha-hemoglobin稳定蛋白质的结构:洞察构象异构和绑定。
J生物化学杂志。2004年8月13日,279 (33):34963 - 70。Epub 2004年6月3。
- PubMed ID
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15178680 (在PubMed]
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alpha-hemoglobin稳定蛋白质的结构(AHSP),决定了分子伴侣alpha-hemoglobin免费,使用核磁共振光谱学。蛋白质天然态显示构象异构引起的异构化肽键前保守脯氨酸残基。两个同样密集的顺式和反式形式都采用细长的反平行的三个α螺旋束褶皱但显示主要的差异之间的循环C终点站的前两个螺旋,螺旋3。脯氨酸,丙氨酸单点突变的残渣Pro-30阻止了cis /反式异构化。P30A突变体的结构类似于反式的结构形式的循环1 AHSP地区。野生型AHSP和P30A突变结合alpha-hemoglobin,和野生型构象异构性是淬火后复杂的形成,表明只有一个构象是主动形式。化学位移的变化观察到在复杂地层识别绑定接口组成的C末端螺旋1,循环1,N末端螺旋2,暴露残留Phe-47和Tyr-51分子识别目标的吸引力。这个接口的特点表明,AHSP结合在intradimer alpha1beta1四聚物的HbA的接口。