识别chloramphenicol-binding蛋白质在大肠杆菌核糖体的局部调整。

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Nierhaus D, Nierhaus KH

识别chloramphenicol-binding蛋白质在大肠杆菌核糖体的局部调整。

《美国国家科学院刊S a . 1973年8月,70 (8):2224 - 8。

PubMed ID
4365366 (在PubMed
]
文摘

50 s-derived核是由治疗50 s亚基0.4氯化锂(0.4 c核心)和0.8氯化锂(0.8 c核心),分别。0.4 c核结合氯霉素而0.8 c核不。过渡期间获取的分离蛋白0.4摄氏度- - > 0.8摄氏度的deae纤维素色谱分离和交联葡聚糖g - 100凝胶过滤。调整实验的分离蛋白质表明蛋白质L16参与氯霉素绑定。与氯霉素,CACCA (N-acetyl-leucyl)片段是受0.8 c核心,即。,这个核心包含完整的p区转肽酶中心的一部分。嘌呤霉素可以抑制氯霉素完全绑定。在测试浓度范围(20毫米)的三核苷酸CCA抑制氯霉素绑定嘌呤霉素一样有效,而一个胺基酸混合物没有抑制作用。得出氯霉素行为只在一个网站的一部分转肽酶中心干扰绑定的最后两个或三个核苷酸(3 '末端)氨酰。

beplay体育安全吗DrugBank数据引用了这篇文章

药物靶点
药物 目标 生物 药理作用 行动
氯霉素 50年代L16核糖体蛋白质 蛋白质 大肠杆菌(应变K12)
未知的
抑制剂
细节