BIP共同伴侣MTJ1/ERDJ1与α -胰蛋白酶抑制剂重链4相互作用。
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Kroczynska B, King-Simmons L, Alloza L, Alava MA, Elguindi EC, Blond SY
BIP共同伴侣MTJ1/ERDJ1与α -胰蛋白酶抑制剂重链4相互作用。
生物化学学报，2005;33(3):1467- 1477。Epub 2005 10月26日。
- PubMed ID
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16271702 (PubMed视图］
- 摘要
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MTJ1/ERdj1及其人类同源物HTJ1是通过j结构域与分子伴侣BiP相互作用的膜蛋白。HTJ1还包含一个功能未知的c端细胞质区域，该区域由间隔区分隔的两个SANT结构域组成。我们最近发现HTJ1的第二个SANT结构域(SANT2)与α - 1抗凝乳胰蛋白酶结合并改变其serpin活性[B]。陈建军，陈建军，陈建军，陈建军，陈建军，陈建军，陈建军，陈建军，陈建军，陈建军，陈建军，陈建军，陈建军。化学，279(2004)11432-11443]。在这里，我们发现了人类α -胰蛋白酶间抑制剂重链4 (ITIH4)的一个新变体，它也与HTJ1的SANT2结构域相互作用。生化、诱变和荧光研究表明，SANT2与一个羧基末端片段结合，该片段对应于新的ITIH4亚型序列的最后三分之一(残基588-930)。tih4和MTJ1共免疫沉淀来自总肝蛋白提取物，SANT2保护tih4(588-930)重组片段不被体外钾likrein处理。这项工作揭示了HTJ1的SANT2结构域是一个真正的蛋白质-蛋白质相互作用模块。