小鼠肿瘤细胞的SANT2域DnaJ-like蛋白质1人同族体与alpha1-antichymotrypsin活动干扰其serpin抑制活动。
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Kroczynska B,伊万格丽斯塔CM, Samant党卫军,Elguindi EC,金发SY
小鼠肿瘤细胞的SANT2域DnaJ-like蛋白质1人同族体与alpha1-antichymotrypsin活动干扰其serpin抑制活动。
J生物化学杂志。2004年3月19日,279 (12):11432 - 43。Epub 2003 12月10。
- PubMed ID
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14668352 (在PubMed]
- 文摘
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小鼠肿瘤细胞DnaJ-like蛋白1或MTJ1 / ERdj1微粒体膜J-domain蛋白质丰富,核分数。我们之前显示其腔内J-domain刺激腺苷三磷酸酶活性的分子伴侣毕普/ GRP78(骑士,M。Rhee, H。、Elguindi e . C。金发,郑胜耀(2000)生物。275年化学,19620 - 19627)。MTJ1 / ERdj1还含有大量的羧基末端胞质组成的扩展两个tryptophan-mediated重复或桑特域的函数(s)是未知的。在这里,我们描述了克隆人类的同系物HTJ1与α(1)及其交互-antichymotrypsin (ACT),丝氨酸蛋白酶抑制剂的一员(serpin)的家庭。最初的交互识别二者混合筛选,进一步证实了体外点污点,电泳,荧光的研究。第二桑特域HTJ1 (SANT2)被发现足够的约束力,在酵母和体外。单一tryptophan-alanine替换两个严格守恒的残留显著(trp - 497)或完全(trp - 520)废除了交互行为。 SANT2 binds to human ACT with an intrinsic affinity equal to 0.5 nm. Preincubation of ACT with nearly stoichiometric concentrations of SANT2 wild-type but not SANT2: W520A results in an apparent loss of ACT inhibitory activity toward chymotrypsin. Kinetic analysis indicates that the formation of the covalent inhibitory complex ACT-chymotrypsin is significantly delayed in the presence of SANT2 with no change on the catalytic efficiency of the enzyme. This work demonstrates for the first time that the SANT2 domain of MTJ1/HTJ1/ERdj1 mediates stable and high affinity protein-protein interactions.