精氨酸的铰链区替换antichymotrypsin影响serpinβ褶板重排。
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卢卡奇厘米,钟金桥,Plotnick MI,鲁宾H,库普曼BS,克里斯蒂安森DW
精氨酸的铰链区替换antichymotrypsin影响serpinβ褶板重排。
Nat结构生物学观点》1996年10月;3 (10):888 - 93。
- PubMed ID
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8836107 (在PubMed]
- 文摘
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serpin函数的一个特点是大量的β褶板重排涉及裂解反应循环插入链s4Aβ褶板一个。这种结构性转变需要抑制活动。小疏水残基在好和P12位置的反应循环促进这个转变,因为这些残留物必须包的疏水核心serpin分开。尽管激进替换P12精氨酸的位置,晶体结构的裂解A347R antichymotrypsin显示完整的链s4A插入与正常β褶板几何;R347侧链被埋在疏水性蛋白核心。相比之下,裂解的结构好T345R antichymotrypsin还揭示了大量不完整的链s4A插入,没有埋葬的R345侧链。