工程的阴离子结合腔antichymotrypsin调节的“弹簧”serpin-protease交互。
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卢卡奇厘米,鲁宾H,克里斯蒂安森DW
工程的阴离子结合腔antichymotrypsin调节的“弹簧”serpin-protease交互。
生物化学。1998年3月10日,37 (10):3297 - 304。
- PubMed ID
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9521649 (在PubMed]
- 文摘
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表达活动困折叠状态,热力学驱动力的serpin夫妇大量β褶板重排目标蛋白酶的抑制。因此,serpin-protease交互是一个“弹簧”蛋白质相互作用的例子。氨基酸替换的铰链区serpin反应循环能削弱了分子的春天,它将serpin抑制剂的衬底。调查这种转换的分子基础,我们报告的晶体结构A349R antichymotrypsin 2.1裂解反应循环状态的决议。这种氨基酸替换不阻止β褶板重排尽管埋葬R349疏水核心的裂解serpin加上salt-linked乙酸离子。的抑制活性serpin变体不是消失;值得注意的是,其抑制属性anion-dependent由于创建的阴离子结合腔serpin分开。