CTP的结构和机制:胆碱磷酸cytidylyltransferase从肺炎链球菌(LicC)。

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CTP的结构和机制:胆碱磷酸cytidylyltransferase从肺炎链球菌(LicC)。

J生物化学杂志。2002年2月8日,277 (6):4343 - 50。Epub 2001年11月12日。

PubMed ID

11706035 (在PubMed

]

文摘

肺炎球菌LicC三磷酸核苷转移酶家族的成员和催化的转移从CTP胞嘧啶核苷一磷酸胆碱磷酸形成CDP-choline。apo-LicC结构和LicC-CDP-choline-Mg(2 +)三元复杂的测定,以及这些结构的比较揭示了一个重要的构象变化的多价的协调推动下镁(2 +)。事件的关键是打破Glu (216) arg(129)盐桥,触发合并的四个人beta-strands成两个扩展β折叠。这些动作调整侧链的(136)和酪氨酸(190)的绑定和最优比对胆碱磷酸一半。与这些构象的变化一致,LicC运作通过强制命令动力学机制。CTP的结构解释LicC的底物特异性和胆碱磷酸和包含的直接作用在调整胆碱磷酸镁(2 +)内联亲核攻击和稳定发展的负电荷pentacoordinate过渡状态。这些结果提供了一个结构基础分配特定的角色镁在肺炎球菌LicC的催化机理。

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多肽

的名字	UniProt ID
LicC蛋白质	A0A0H2UQB5	细节