D-ribose-5-phosphate异构酶B从大肠杆菌也是一个功能D-allose-6-phosphate异构酶,而结核分枝杆菌酶不是。
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鲁斯AK,马里亚诺·S, Kowalinski E,鲑鱼L,莫布雷SL
D-ribose-5-phosphate异构酶B从大肠杆菌也是一个功能D-allose-6-phosphate异构酶,而结核分枝杆菌酶不是。
J杂志。2008年10月10日,382 (3):667 - 79。doi: 10.1016 / j.jmb.2008.06.090。Epub 2008 7月9。
- PubMed ID
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18640127 (在PubMed]
- 文摘
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可逆反应D-ribose-5-phosphate (R5P)和D-ribulose-5-phosphate磷酸戊糖途径是重要的一步。两个不相关的酶R5P异构酶活动中首次发现大肠杆菌,RpiA RpiB。在这个有机体,至关重要的五碳糖被认为是由RpiA处理,虽然RpiB的主要作用是建议而不是罕见的六碳糖的互变现象D-allose-6-phosphate (All6P)和D-allulose-6-phosphate。在结核分枝杆菌,发现只有一个RpiB,五碳糖被认为是酶的主要基质。在这里,我们目前的动力学研究RpiBs All6P异构酶活动的从这两个生物,只显示大肠杆菌酶能有效地催化反应。All6P而不是作为结核分枝杆菌酶的抑制剂R5P行动。x射线的研究结核分枝杆菌酶co-crystallized All6P和5-deoxy-5-phospho-D-ribonohydroxamate(抑制剂设计模仿六碳糖)和大肠杆菌酶的结构比较活跃的网站,使我们能够识别差异解释运动的结果。其他两个结构,一个突变体大肠杆菌RpiB组氨酸99改为天冬酰胺和野生型结核分枝杆菌的酶,同时与衬底ribose-5-phosphate co-crystallized,揭示反应机理的额外RpiBs一般。