识别SH3-binding主题的一个新类蛋氨酸氨肽酶的结核分枝杆菌表明与核糖体的交互模式。
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刘Addlagatta, Quillin表示ML, Omotoso指出O,乔,Matthews BW
识别SH3-binding主题的一个新类蛋氨酸氨肽酶的结核分枝杆菌表明与核糖体的交互模式。
生物化学,2005年5月17日,44 (19):7166 - 74。
- PubMed ID
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15882055 (在PubMed]
- 文摘
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蛋氨酸氨肽酶的晶体结构(MetAP)从结核分枝杆菌(MtMetAP1c)已经决定在“分离”和methionine-bound形式。这是第一个结构的类型我MetAP扩展一个重要的氨基酸。大肠杆菌的催化域类似MetAP (EcMetAP),和周围的额外40-residue段包装表面扩展,但明确的结构。有几种细菌放线菌家族成员包含MetAP氨基端扩展,我们将这些MetAP类型Ic (MetAP1c)。这个家族的一些成员的细菌也包含第二个MetAP EcMetAP (Ia型)相似的大小。“分离”的主要区别和methionine-bound形式的MtMetAP1c metal-binding残留的构象。蛋氨酸绑定在活性位点的位置非常类似于发现在许多已知的这个家庭的成员。侧链的几个残留的S1和S1 '子转变比EcMetAP高达1.5。14 - 17残留Pro-Thr-Arg-Pro序列,采用polyproline II螺旋构象。模型表明,这种PxxP段可以绑定到一个SH3蛋白质主题。 Other type Ib and type Ic MetAPs with N-terminal extensions contain similarly located PxxP motifs. Also, several ribosomal proteins are known to include SH3 domains, one of which is located close to the tunnel from which the nascent polypeptide chain exits the ribosome. Therefore, it is proposed that the binding of MetAPs to the ribosome is mediated by a complex between a PxxP motif on the protein and an SH3 domain on the ribosome. It is also possible that zinc-finger domains, which are located at the extreme N-terminus of type I MetAPs, may participate in interactions with the ribosome.