原子的共价修饰辅酶ii +显示分辨率FprA结构,结核分枝杆菌氧化还原酶。
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菲舍尔Bossi RT, Aliverti Raimondi D, F, G扎内蒂,法拉利D, Tahallah N,麦尔CS,见鬼AJ, Rizzi M, Mattevi A
原子的共价修饰辅酶ii +显示分辨率FprA结构,结核分枝杆菌氧化还原酶。
生物化学。2002年7月16日,41 (28):8807 - 18。
- PubMed ID
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12102623 (在PubMed]
- 文摘
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FprA分枝杆菌氧化还原酶,催化的蛋白质受体减少NADPH的等价物。我们确定的原子分辨率结构FprA氧化(1.05决议)和NADPH-reduced 1.25(分辨率)形式。这些FprA结构的比较与牛皮质铁氧还蛋白还原酶显示整体无显著差异。因此,这些酶,属于二硫氧化还原酶的家庭结构,结构保存在遥远的分枝杆菌和哺乳动物等生物。尽管整体守恒褶皱,活性部位的细节FprA表现出一些独特的特性。氧化的酶复杂,必然是nad +展览共价修饰,已被确定为一个氧原子连接通过一个羰基的债券的活性原子C4烟酰胺环。质谱证实了这个任务。辅酶ii +衍生品可能形成的氧化是nad +加合物亲核攻击的活性部位所产生的水分子。一双Glu-His将激活攻击水通过一个机制类似于丝氨酸蛋白酶的催化三分子。辅酶ii +烟酰胺环表现出不寻常的顺式构象,这可能有利于导数的形成。 The physiological significance of this reaction is presently unknown. However, it could assist with drug-design studies in that the modified NADP+ could serve as a lead compound for the development of specific inhibitors.