甲基化PP2A c端亮氨酸残基的催化亚基对监管Balpha绑定单元很重要。
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科比JC,韦氏比重RS Wadzinski
甲基化PP2A c端亮氨酸残基的催化亚基对监管Balpha绑定单元很重要。
j . 1999 4月15日,339 (Pt 2): 241 - 6。
- PubMed ID
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10191253 (在PubMed]
- 文摘
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c端亮氨酸残基的甲基化(Leu309) 2蛋白质的丝氨酸/苏氨酸磷酸酶催化亚基(PP2AC)是调节催化活性体外,但功能的后果(s)的上下文中翻译修饰的细胞仍不清楚。Alkali-induced脱甲基的PP2AC纯化PP2A heterotrimer (ABalphaC),但不是在纯化PP2A异质二聚体(AC),表明PP2AC羧甲基化在一个更大的部分比AC ABalphaC。探索Leu309在PP2A全酶组装、epitope-tagged PP2A催化亚基(HA-PP2A)和HA-PP2A包含一个丙氨酸残基的突变的地方Leu309 (HA-PP2A-L309A)瞬变因为细胞中表达。两个重组蛋白表现出当immunoisolated COS丝氨酸/苏氨酸磷酸酶活性细胞提取物。,但不是HA-PP2A-L309A HA-PP2A羧甲基化在体外。细胞提取物的色谱分析表明,大多数内生PP2AC和HA-PP2A co-eluted与PP2A和Balpha监管子单元,而大多数HA-PP2A-L309A似乎洗提的一个亚基复杂或小,另外,作为自由催化亚基(C)。与这两个标记的蛋白质亚基co-immunoisolated;然而,大大减少Balpha亚基与HA-PP2A-L309A co-immunoisolated HA-PP2A。这些结果表明,可逆地甲基化对Balpha PP2AC是c端亮氨酸残基的重要调节亚基绑定。此外,研究结果提供的证据之间的相互关系PP2AC carboxymethylation和PP2A全酶组装。