天冬氨酸transcarbamoylase的变构机制基于评估的晶体结构不受监管的催化亚基。
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Beernink PT, Endrizzi是的,阿尔伯T, Schachman香港
天冬氨酸transcarbamoylase的变构机制基于评估的晶体结构不受监管的催化亚基。
《美国国家科学院刊S a . 1999年5月11日,96 (10):5388 - 93。
- PubMed ID
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10318893 (在PubMed]
- 文摘
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缺乏知识的三聚物的三维结构,催化(C)亚基天冬氨酸transcarbamoylase (ATCase)阻碍理解这种酶的变构调节和左未解决的机制活跃,不受监管的C三是灭活在并入unliganded全酶(拉紧或T状态)。令人惊讶的是,这个孤立C三聚物,基于1.9晶体结构报告,类似于更紧密的三聚T状态酶比全酶:bisubstrate-analog复杂,被认为是活跃,轻松状态酶(R)。与C三聚物T状态或bisubstrate-analog-bound全酶,孤立的三倍对称C三聚物缺乏,活跃网站部分无序。C三聚物的灵活性,对比的高度限制T ATCase状态,表明全酶的调节包括调制潜在的构象变化对催化至关重要。活动C三聚物之间在结构上的巨大差异和全酶:bisubstrate-analog复杂质疑这个复杂的观点代表了激活R ATCase的状态。