phosphotriesterase双核的金属中心的三维结构。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
本宁MM,郭JM, Raushel调频,霍尔顿嗯
phosphotriesterase双核的金属中心的三维结构。
生物化学。1995年6月27日,34 (25):7973 - 8。
- PubMed ID
-
7794910 (在PubMed]
- 文摘
-
Phosphotriesterase,从假单胞菌分离diminuta,能排毒广泛使用的杀虫剂对氧磷、对硫磷等和各种哺乳动物的乙酰胆碱酯酶抑制剂。酶需要双核的金属中心的活动。最近,解决了酶蛋白的三维结构(本宁et al ., 1994)和由一个α/ beta-barrel。在这里,我们描述全酶的三维结构,重组与镉、由x射线晶体分析2.0 a分辨率。晶体用于调查属于空间群C2的单胞尺寸= 129.5 a, b = 91.4 a, c = 69.4,β= 91.9度,和两个亚基的不对称单元。有显著差异的三维架构和整体形式的朊酶α碳的位置重叠,均方根偏差为3.4 a。双核的金属中心位于糖基的beta-barrel镉由3.8。有两个桥接配体的金属:水分子(或氢氧根离子)和carbamylated赖氨酸残基(赖氨酸169)。越埋镉被他55岁,他57岁的赖氨酸169,301 Asp,桥接水三方晶系的双锥体安排。第二金属协调在一个扭曲的八面体几何,他201年,230年,169年赖氨酸,桥接水分子和两个额外的溶剂。