分析酰基辅酶A绑定到转录因子FadR和识别所需的羧基末端氨基酸残基的配体结合。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
拉曼N, DiRusso CC
分析酰基辅酶A绑定到转录因子FadR和识别所需的羧基末端氨基酸残基的配体结合。
J生物化学杂志。1995年1月20日,270 (3):1092 - 7。
- PubMed ID
-
7836365 (在PubMed]
- 文摘
-
大肠杆菌FadR蛋白调节许多分离的基因和操纵子编码蛋白质的转录所需的脂肪酸合成和降解。以前,我们表明,纯化的能力FadR结合DNA体外抑制了长链酰基辅酶A酯(DiRusso, D D。Heimert, t . L。Metzger, a . k .(1992)生物。267年化学,8685 - 8691)。在目前的工作中,我们表明,FadR结合直接酰coa。配体结合导致明显的转变πFadR从6.9到6.2,显著减少内在荧光。FadR绑定的公里油酰辅酶A决心使用荧光猝灭实验是12.1海里。酰coa被选择的结合位点non-inducible FadR基因的突变。一个改变蛋白质携带改变Ser219 Asn (S219N)亲和纯化和显示降低油酰辅酶a就是明证公里的257海里。S219N保留能力结合DNA和抑制或激活转录。 Alanine substitution of amino acid residues 215 through 230 identified Gly216 and Trp223 as also required specifically for induction. This region of FadR shares amino acid identities and similarities with the coenzyme A-binding site of Clostridium thermoaceticum CO dehydrogenase/acetyl-coenzyme A synthase. Due to the alteration in binding affinity of the purified S219N protein, the non-inducible phenotype of several proteins carrying alanine substitutions and similarities to CO dehydrogenase/acetyl-coenzyme A synthase we propose this region of FadR forms part of the acyl-CoA-binding domain.