晶体结构的特性,6-bisphosphate醛缩酶从人类恶性疟原虫。
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金正日H Certa U, Dobeli H, Jakob P,假日工作组
晶体结构的特性,6-bisphosphate醛缩酶从人类恶性疟原虫。
生物化学。1998年3月31日,37 (13):4388 - 96。doi: 10.1021 / bi972233h。
- PubMed ID
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9521758 (在PubMed]
- 文摘
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糖酵解酶一级结构的特性,6-bisphosphate醛缩酶从人类恶性疟原虫已经由x射线晶体学。Homotetrameric恶性疟原虫醛缩酶(PfALDO)结晶在空间群P3221 80 kDa二聚体/不对称单位。最后精制PfALDO模型有0.239和0.329的有空的r因子对数据从8到3.0一项决议。PfALDO抗疟药物设计是一个潜在的目标作为intraerythrocytic裂殖子lifestage恶性疟原虫是完全依赖糖酵解的ATP生产。因此,针对恶性疟原虫的糖酵解酶抑制剂可以有效杀死寄生虫。PfALDO的结构与以前相比是决定人类醛缩酶的结构,以确定可能的目标基于结构的选择性PfALDO配体的设计。突出的结构性差异包括疏水口袋PfALDO表面,结果一些氨基酸的变化和一个残留删除与人类醛缩酶相比,和整体的四级结构PfALDO四聚物,它埋葬表面积小于人类醛缩酶。