晶体结构的截断天冬氨酸transcarbamoylase恶性疟原虫。
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Lunev年代,博世党卫军,巴蒂斯塔Fde Wrenger C,树林
晶体结构的截断天冬氨酸transcarbamoylase恶性疟原虫。
Acta Crystallogr F结构生物学观点》Commun。2016年7月,72 (Pt 7): 523 - 33所示。doi: 10.1107 / S2053230X16008475。Epub 2016年6月22日。
- PubMed ID
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27380369 (在PubMed]
- 文摘
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恶性疟原虫的新创pyrimidine-biosynthesis途径是一种很有前途的抗疟药物发现的目标。嘌呤和嘧啶的寄生虫需要供应的增长和扩散,无法嘧啶从主机。新创的直接或间接抑制嘧啶通过dihydroorotate脱氢酶生物合成(PfDHODH),第四个酶的途径,已经被证明是致命的寄生虫。在第二步的plasmodial pyrimidine-synthesis通路,天冬氨酸和[氨基甲酰磷酸浓缩N-carbamoyl-L-aspartate由天冬氨酸盐和无机磷酸盐transcarbamoylase (PfATC)。摘要PfATC 2.5分辨率晶体结构的报道。PfATC晶体的空间群决心P21单斜,晶胞参数= 87.0,= 103.8 b, c = 87.1,α= 90.0,β= 117.7,γ= 90.0度。提出PfATC模型高度的同源性与大肠杆菌ATC的催化域。现在还没有证据表明在PfATC监管领域的存在。类似于大肠杆菌ATC, PfATC被建模为一个homotrimer每三个活跃网站形成的低聚物的界面。每个活动网站包括残留三聚物的两个相邻单元的高度进化的保护。 Here, the activity loss owing to mutagenesis of the key active-site residues is also described.