组装的真核PLP-synthase复杂Pdx1疟原虫和激活的酶。
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Guedez G, Hipp K, Windeisen V, der B, Gengenbacher M, Bottcher B,犯罪,我卡佩斯B,我东奔西走
组装的真核PLP-synthase复杂Pdx1疟原虫和激活的酶。
结构。2012年1月11日,20 (1):172 - 84。doi: 10.1016 / j.str.2011.11.015。
- PubMed ID
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22244765 (在PubMed]
- 文摘
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生物合成的维生素是疟疾寄生虫的基础。疟原虫合成维生素B(6)的活性形式(吡哆醛5 '磷酸,PLP)使用PLP合酶复杂。这里显示的电磁分析揭示了一个随机协会模式12 Pdx2谷氨酰胺酶亚基的dodecameric Pdx1核心复杂。有趣的是,恶性疟原虫合酶组织中纤维。在复杂的晶体结构显示差异形成细菌直接同源界面变化。选择一个α螺旋的定位区分开放构象酶结合底物时从一个封闭的状态。戊糖底物是通过C1和共价连接形成一个与Lys84席夫碱。氨转移之间Pdx2谷氨酰胺酶和Pdx1活跃网站是由瞬态隧道。突变分析允许定义要求保护关键的蛋氨酸,然而也有可塑性在氨隧道施工从比较不同物种。