self-association结构基础,人类TRAF2的受体识别。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
公园YC, Burkitt V,别墅AR,吴通L H
self-association结构基础,人类TRAF2的受体识别。
自然。1999年4月8日,398 (6727):533 - 8。
- PubMed ID
-
10206649 (在PubMed]
- 文摘
-
肿瘤坏死因子(TNF) -receptor-associated因素(TRAFs)形成一个家庭的细胞质适配器蛋白质调节信号转导的许多成员TNF-receptor总科和interleukin-1受体。他们是重要的调节细胞生存和细胞死亡。carboxy-terminal地区TRAFs self-association所需(TRAF域)与受体相互作用。域包含一个卷曲螺旋区域预测,紧随其后的是一个高度保守的TRAF-C域。在这里,我们报告的晶体结构TRAF人类TRAF2的域,单独和复杂肽与肿瘤坏死因子受体2 (TNF-R2)。结构揭示了三聚物的self-association TRAF的领域,我们的研究证实的解决方案。TRAF-C领域形成了一个新的,eight-stranded反平行的beta-sandwich结构。TNF-R2肽结合一个守恒浅表面抑郁TRAF-C域和不联系其他三聚物的原体。相互作用的性质表明一个SXXE主题可能是TRAF2-binding共识序列。TRAF域的三聚物的结构提供了一个avidity-based解释的依赖TRAF招聘的低聚三聚物的细胞外配体受体。