x射线结构的n端结构域PILB脑膜炎奈瑟菌显示thioredoxin-fold。

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吴Ranaivoson调频,考夫曼B, F Neiers, J, Boschi-Muller年代,Panjikar年代,奥布里,Branlant G, Favier F

x射线结构的n端结构域PILB脑膜炎奈瑟菌显示thioredoxin-fold。

J杂志。2006年4月28日,358 (2):443 - 54。Epub 2006年2月28日。

PubMed ID

16530221 (在PubMed

]

文摘

蛋白质的分泌形式PilB最近被证明是绑定到淋病奈瑟氏菌的外膜,提出参与生存病原体的宿主氧化破裂。PilB由三个领域。中央和c端域显示蛋氨酸亚砜还原酶(Msr) A和B分别活动,即减少的能力特别是S, R对映体的亚砜蛋氨酸亚砜的函数,它很容易形成氧化甲硫氨酸残基。PilB的N端结构域(Dom1 (PilB))的N。菌具有CXXC主题,最近被回收的氧化形式显示PilB Msr域体外,随着大肠杆菌硫氧还蛋白(硫氧还蛋白)1。的x射线结构Dom1 (PILB)的N。双球菌这里显示了Trx-fold决定,同意的生化性质Dom1 (PILB)。然而,大量的结构差异与E。杆菌Trx1存在。Dom1 (PILB)显示更多的结构性同源性与周质的二硫氧化还原酶参与细胞色素成熟通路在细菌。的活性位点减少Dom1形式(PILB)揭示了一个高水平的稳定的氨基端催化半胱氨酸残基的疏水性环境c端回收半胱氨酸CXXC主题,符合Cys67 pK (app)值测量(< 6)和Cys70(9.3),分别。 Compared to cytochrome maturation disulfide oxidoreductases and to Trx1, one edge of the active site is covered by four additional residues (99)FLHE(102). The putative role of the resulting protuberance is discussed in relation to the disulfide reductase properties of Dom1(PILB).

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