分析胃H, K为离子通道和atp酶抑制剂结合位点。

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老李K,法律RJ萨克斯G

分析胃H, K为离子通道和atp酶抑制剂结合位点。

生物化学,2007年5月8日,46 (18):5398 - 417。doi: 10.1021 / bi062305h。Epub 2007年4月11日。

PubMed ID

17425287 (在PubMed

]

文摘

新车型的胃H K E1K atp酶和E2P州提出的第一个结构K + counter-transport P2-type atp酶表现出离子进入和退出路径。同源建模首先是用于生成的初始构象srCa腺苷三磷酸酶E2P形式(PDB代码1 wpg)包含绑定MgADP。能量最小化模型的显示守恒的腺苷网站但nonconserved多磷酸盐接触srCa atp酶相比。分子动力学是用来扩大腔的入口足够允许访问的刚性K +竞争吡啶抑制剂,Byk99,其结合位点在膜领域。新的E2P模型增加了分离跨膜段通过M8 M3,和添加水在这个空间显示不仅抑制剂腔的前庭也是一个通道入口路径导致离子结合位点。添加水化的K +通道与离子运动的分子动力学建模确定了通路的K +离子结合位点给E2K腔。K +细胞质退出路径操作期间正常的催化循环的基础上也提出了一个E1K同源模型来源于E12Ca2 +形式的srCa腺苷三磷酸酶(PDB代码1 su4)。Autodock分析新的E2P模型的正确区分高和低亲和力K +竞争抑制剂。最后,扩张腔的高亲和性乌本苷E2P模型解释了绑定的前庭的突变体H, K atp酶[邱et al。(2005)生物。化学,280,32349 - 32355]。

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奥美拉唑	Potassium-transporting atp酶α链1	蛋白质	人类	是的	抑制剂	细节