鉴定和分子克隆两个新的30-kDa胰岛素样生长因子结合蛋白与成人血清。
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基弗MC, Masiarz FR,鲍尔DM, Zapf J
鉴定和分子克隆两个新的30-kDa胰岛素样生长因子结合蛋白与成人血清。
J生物化学杂志。1991年5月15日,266 (14):9043 - 9。
- PubMed ID
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1709161 (在PubMed]
- 文摘
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三个胰岛素样生长因子结合蛋白(IGFBP)明显的分子质量24日,28 - 30、30 kDa, nonreduced,已经从人类分离血清。15 NH2-terminal 24-kDa结合蛋白的氨基酸与30-kDa BP相同。后者的表观分子量降低N-glycanase 24 kDa,这表明30-kDa BP的糖基化的形式孤立24-kDa BP。完整的氨基酸序列来自克隆的互补代表两个新的IGFBPs。他们暂时称为IGFBP-4和5。prepeptide BP-4序列和5包含27岁和21岁的成熟的蛋白质氨基酸213年和237年,分别为(= 22610和25980)。氨基- COOH-terminal三分之二BP-4和5显示明显的同源性,其他三个人的基点。16 -半胱氨酸和37的213 - 289个氨基酸(12.8 - -17.1%)是守恒的五成熟的基点。10个氨基酸位置位于NH2-terminal BP-1地区和共享,2、3和5在BP-4不同。这些差异可能占优惠的亲和力BP-4 IGF II。 A most intriguing homology exists between the COOH-terminal quarter of the five IGFBPs, 10 repetitive domains of human thyroglobulin, a gastrointestinal tumor-associated antigen, and the invariant chain of the class II histocompatibility antigen. The cDNAs of five human IGFBPs are now available. They will allow their expression and production in sufficient quantities for in vivo studies to unravel their role in growth and metabolism.