识别O-glycosylation网站和部分二硫化碳水化合物结构表征和联系的人类胰岛素样生长因子结合蛋白6。
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诺伊曼通用,Marinaro是的,巴赫
识别O-glycosylation网站和部分二硫化碳水化合物结构表征和联系的人类胰岛素样生长因子结合蛋白6。
生物化学,1998年5月5日,37 (18):6572 - 85。doi: 10.1021 / bi972894e。
- PubMed ID
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9572875 (在PubMed]
- 文摘
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的行为是通过控制调节胰岛素样生长因子(igf)的高亲和性结合蛋白(IGFBPs),其中IGFBP-6优先结合IGF-II O-glycosylated。糖化和nonglycosylated重组人类IGFBP-6,表达中国仓鼠卵巢细胞和大肠杆菌,分别纯化使用IGF-II亲和色谱法和反相中压层析。电喷雾电离质谱(esm)糖化IGFBP-6显示相当大的碳水化合物组成的异质性。分裂到8 - 16个单糖主要改变包含,包括N-acetylhexosamine,己糖,N-acetylneuraminic酸。糖基化位点IGFBP-6被确认为Thr126, Ser144, Thr145, Thr146, Ser152利用esm和埃德曼测序的胰蛋白酶的碎片反相高压液相色谱法。一个寡糖链包含5 - 6单糖,而其他含有2 - 4单糖。糖化IGFBP-6表现出更强的抗蛋白水解作用的胰凝乳蛋白酶和胰蛋白酶nonglycosylated IGFBP-6。本地二硫键位置在IGFBP-6本地化通过观察disulfide-linked胰蛋白酶的片段,显示有两个disulfide-linked子域内的N - c端区域和确认之前的建议,后者区域并不相互联系。IGFBP-6模型开发了这些不同的域之间有O-glycosylated中部地区。