净化和属性的小说胰岛素样生长factor-II结合蛋白从人类成纤维细胞转化。
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马丁•杰Willetts KE,巴克斯特RC
净化和属性的小说胰岛素样生长factor-II结合蛋白从人类成纤维细胞转化。
J生物化学杂志。1990年3月5日,265 (7):4124 - 30。
- PubMed ID
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2154495 (在PubMed]
- 文摘
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我们净化了胰岛素样生长因子(IGF)结合蛋白从SV40-transformed人类成纤维细胞的培养基条件行AG) 2804。这种蛋白质(TFBP),明显= 34000先生在凝胶电泳,结合IGF-II的亲和常数3 x 10(11)升/摩尔,100倍高于IGF-I的亲和力。伴测序表明没有任何以前的结构关系特征IGF结合蛋白或受体。像一个在脑脊液蛋白选择性亲和力IGF-II, TFBP不绑定IGF-I缺乏伴三肽。与绑定相比正常人成纤维细胞产生的蛋白质,TFBP不交叉作用等的血浆蛋白质IGFBP-3或羊水IGFBP-1;然而,与IGF-II亲和标签后,它是由anti-IGFBP-3 immunoprecipitable抗血清。脑脊髓液不可沉淀的结合蛋白抗血清和小于TFBP出现。TFBP与麦芽凝集素反应,但不与伴刀豆球蛋白A,或acid-labile亚基分子量高血清IGF结合蛋白质复杂。此外,由于RNA从转变成纤维细胞不IGFBP-3 cDNA探针杂交,TFBP不是来自IGFBP-3基因。我们认为,尽管TFBP似乎与IGFBP-3共享抗原决定基的,这是完全不同于任何前所述IGF结合蛋白。