Myeloperoxidase-oxidase半胱胺的氧化。
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Svensson, S·林德沃
Myeloperoxidase-oxidase半胱胺的氧化。
j . 1988 1月15,249 (2):521 - 30。
- PubMed ID
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2829860 (在PubMed]
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半胱胺氧化了摩尔浓度的髓过氧物酶是催化了一切即一个O2-consuming无过氧化氢过氧化物酶复合氧化催化了加法。当自动氧化硫醇阻止了金属离子螯合剂diethylenetriaminepenta-acetic酸,本地人,但不是heat-inactivated髓过氧物酶诱导u.v的变化。光吸收光谱的半胱胺。这些变化是符合二硫化物(乌洛托品)的形成。与此同时,氧气消耗和超氧化物自由基阴离子形成能被硝基蓝四唑的减少。超氧化物歧化酶和过氧化氢酶抑制反应,而氢氧自由基拾荒者甘露醇和乙醇没有。O2消耗量随着pH值的增加而增加(pH值6.0和8.0之间),和50%的抑制作用也体现在大约3 mM-NaCl在pH值7.0和100 mM-NaCl pH值8.0。beplayapp半胱胺是活跃的5倍(O2消耗量beplayapp增加的pH值7.5)作为之前报道一切基质NADPH, dihydroxyfumaric酸和indol-3-ylacetic酸。myeloperoxidase-oxidase半胱胺的氧化的可能的反应途径进行了探讨。这些结果表明,半胱胺是一个非常有用的基质研究myeloperoxidase-oxidase活动。