蛋白水解的监管尿激酶受体/ CD87单核细胞的细胞中性粒细胞弹性蛋白酶和组织蛋白酶G。

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波弗特N, Leduc D, Rousselle JC, Magdolen V,路德T, Namane, Chignard M, Pidard D

蛋白水解的监管尿激酶受体/ CD87单核细胞的细胞中性粒细胞弹性蛋白酶和组织蛋白酶G。

172年1月1;J Immunol。2004 (1): 540 - 9。

PubMed ID

14688365 (在PubMed

]

文摘

尿激酶受体(CD87)参与pericellular蛋白水解潜在的迁移在炎症细胞和白细胞的招聘。它由三个结构同源域,c端域D3通过GPI锚连接到细胞膜。CD87容易endoproteolytic处理去除n端结构域D1和产生截断D2D3膜物种,因此调制CD87-associated功能。全身或截断CD87也可以从细胞通过释放近膜乳沟磷脂酶和/或未知的蛋白酶。使用重组CD87和CD87-positive单核细胞的U937细胞线和孤立的血液单核细胞,我们展示人类嗜中性粒细胞的蛋白质免疫印迹和流immunocytometry serine-proteinases弹性蛋白酶和组织蛋白酶G裂开CD87 D1-D2链接器内的序列,而除了组织蛋白酶G是高效的C末端裂开D3。组织蛋白酶G和弹性蛋白酶的结合提供了脱粒中性粒细胞结果从单核细胞的细胞酶合作导致释放截断D2D3物种像先前描述的病态的体液。使用质谱分析,合成肽的蛋白水解分裂映射D1-D2链接器和D3 c端域识别潜在的乳沟网站为每个酶和建议的存在机制调节CD87 (D1-D2)相关趋化现象的活动。最后,分离或结合弹性蛋白酶和组织蛋白酶G大大减少细胞结合尿激酶的能力。Secretable白细胞serine-proteinases因此具有高潜力的规定CD87炎症细胞上表达和函数。

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药物靶点

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