净化和描述一个组织蛋白酶L蛋白酶分泌的寄生吸虫肝片吸虫。
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多德AJ,史密斯,McGonigle年代,道尔顿JP
净化和描述一个组织蛋白酶L蛋白酶分泌的寄生吸虫肝片吸虫。
欧元。1994 7月1;223 (1):91 - 8。doi: 10.1111 / j.1432-1033.1994.tb18969.x。
- PubMed ID
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8033913 (在PubMed]
- 文摘
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29.5 -kda半胱氨酸蛋白酶纯化从介质中成熟的肝片吸虫寄生虫被维护。氨基纯化蛋白的序列(14残留物)类似于已知组织蛋白酶L蛋白酶,包括27-kDa组织蛋白酶L蛋白酶,这种寄生虫也分泌,之前已经被隔离在我们实验室(Smith, a . M。多德,a·J。、Mc Gonigle年代。基冈,注:布伦南,G。Trudgett a &道尔顿,摩根大通(J.P.学生物化学(1993)摩尔。。Parasitol。62年1 - 8]。29.5 -kda和27-kDa的氨基端序列组织蛋白酶L蛋白酶不同只在残渣数字7(分别为精氨酸和脯氨酸)。免疫印迹的研究中,使用抗血清与组织蛋白酶L蛋白酶反应,排除这两个酶的可能性带来更高的分子大小的父母。的反应动力学两个f .植物组织蛋白酶L蛋白酶在各种肽底物显示这两个酶的底物特异性不同。五肽底物裂解与高亲和力的29.5 -kda组织蛋白酶L孤立在这项研究不是由先前裂解净化27-kDa组织蛋白酶L . protein-modifying试剂tetranitromethane,影响了29.5 -kda组织蛋白酶L蛋白酶,导致酶的失活和改变其在聚丙烯酰胺凝胶电泳迁移。我们的研究表明,这两个f .獐耳细辛半胱氨酸蛋白酶代表两种截然不同的子类中组织蛋白酶L类。