YghU的结构和功能,nu-class谷胱甘肽转移酶与YfcG从大肠杆菌。

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Stourman NV、分支MC Schaab先生,竖琴JM, RN拉我,阿姆斯特朗

YghU的结构和功能,nu-class谷胱甘肽转移酶与YfcG从大肠杆菌。

生物化学。2011年2月22日,50 (7):1274 - 81。doi: 10.1021 / bi101861a。Epub 2011年1月24日。

PubMed ID

21222452 (在PubMed

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1.50晶体结构(分辨率)和生化性质的谷胱甘肽转移酶同系物,YghU,从大肠杆菌表明,蛋白质的不寻常之处在于,它将两个谷胱甘肽的分子活性位点。晶体的观察是一致的两相的平衡绑定数据表明一个紧(K (d1) = 0.07 + / - 0.03毫米)和一个弱(K (d2) = 1.3 + / - 0.2毫米)对谷胱甘肽结合位点。YghU展品很少或没有与最典型的亲电基板谷胱甘肽转移酶活性,但确实具有一定的催化活性对几种有机氢过氧化物。最值得注意的是,这种酶也展览二硫键还原酶活性对二硫化2-hydroxyethyl [k (cat) = 74 + / - 6 s(1),和k (cat) / k (M)(谷胱甘肽)= (6.6 + / - 1.3)x 10 (4) M(1)(1)]为YfcG是与先前决定的。YghU叠加的结构。2谷胱甘肽和YfcG。GSSG复合物揭示了一个惊人的活跃的站点和2谷胱甘肽的结构相似性和GSSG分子。我们得出结论,这两个结构代表减少和氧化形式的GSH-dependent二硫键氧化还原酶是远亲glutaredoxin 2。的结构和性质YghU和YfcG表明他们是相同的成员,但以前不明,亚科的谷胱甘肽转移酶同系物,我们建议被称为nu-class谷胱甘肽转移酶。

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药物酶

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