结构和人类的胞质sulfotransferases的化学分析。
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Allali-Hassani A Pan PW Dombrovski L, Najmanovich R, Tempel W,侗族,Loppnau P,马丁•F•桑顿J,爱德华兹,Bochkarev, Plotnikov, Vedadi M,阿罗史密斯CH
结构和人类的胞质sulfotransferases的化学分析。
公共科学图书馆杂志。2007;5 (5):e97。doi: 10.1371 / journal.pbio.0050097。
- PubMed ID
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17425406 (在PubMed]
- 文摘
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人类的胞质sulfotransfases (hSULTs)组成一个家庭12二期酶参与代谢的药物和激素,bioactivation致癌物质,和外源性物质的解毒。底物特异性的结构和机械的基础知识和活动是至关重要的对于理解类固醇激素代谢,药物敏感性,药物基因组学和响应环境毒素。我们已经确定晶体结构的五个hSULTs结构信息十分匮乏,并筛选了九12 hSULTs绑定和对潜在的底物和抑制剂小组活动,揭示独特的“化学指纹”对于每一个蛋白质。family-wide的筛选和结构数据的分析提供了一个全面、衬底的决定因素的高级视图绑定,底物的抑制机制和环境毒素,和孤儿家庭成员SULT1C3和SULT4A1的功能。证据是提供酶活性部位的结构“启动”代数余子式绑定,这影响小分子的光谱,可以绑定到每个酶。数据有助于解释在这个家庭衬底滥交,与此同时,揭示新的相似性hSULT家人以前未识别的序列或结构比较孤单。