与人血清白蛋白的相互作用,meloxicam:结合位点的特征。
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Trynda-Lemiesz L, Wiglusz K
与人血清白蛋白的相互作用,meloxicam:结合位点的特征。
J制药生物医学肛门。2010年6月5日,52 (2):300 - 4。doi: 10.1016 / j.jpba.2009.12.025。Epub 2010年1月4。
- PubMed ID
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20089378 (在PubMed]
- 文摘
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人血清白蛋白(HSA)是等离子体最突出的蛋白质。HSA的物种三域分类设计提供了各种许多配体结合位点,包括血红素、胆红素和药物。在这里,我们报告的影响新一代非甾体抗炎药(非甾体抗炎药)meloxicam蛋白构象和配体结合。在目前工作的互动与HSA meloxicam在生理溶液的pH值已经通过圆二色性和荧光光谱研究。荧光的强烈淬火清楚地表明,药物的绑定HSA改变了色氨酸残基的微环境和HSA的三级结构。这证实了华法林的扰动结合位点。CD和荧光光谱结果显示显著减少(CD棉花效应强度下降40%左右,大约降低15%的荧光强度)在白蛋白的亲和力胆红素meloxicam绑定。beplayapp的强烈抑制华法林和ANS meloxicam修改后蛋白质与阿司匹林证实,这两种药物的结合位点是不一样的。