tripeptidyl-peptidase结构的分子基础提供了洞察小儿神经末ceroid lipofuscinosis。
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tripeptidyl-peptidase结构的分子基础提供了洞察小儿神经末ceroid lipofuscinosis。
J生物化学杂志。2009年2月6日,284 (6):3976 - 84。doi: 10.1074 / jbc.M806947200。Epub 2008年11月26日。
- PubMed ID
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19038966 (在PubMed]
- 文摘
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小儿神经末ceroid lipofuscinosis,童年的致命的神经退行性疾病,是由突变引起TPP1基因编码tripeptidyl-peptidase即我们表明,纯化TPP1至少需要部分糖基化对体外自动处理和蛋白水解活性。我们结晶完全糖化TPP1前兆的情况下,隐含部分prosegment之间的自催化裂解和催化领域。2.35埃分辨率x射线晶体分析揭示了一个球状结构subtilisin-like褶皱,Ser475-Glu272-Asp360催化三合会,一个八面体的协调Ca2 +绑定网站特征的S53 sedolisin肽酶的家庭。相比其他S53肽酶,TPP1结构显示空间限制P4衬底口袋解释其优惠乳沟未被取代的N末端的三肽的蛋白质。两种构象相关的催化Asp276 TPP1的激活状态。28致病错义突变分析的TPP1结构的分子基础提供洞察小儿神经末ceroid lipofuscinosis。
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