Multi-spectroscopic和分子建模方法阐明绑定牛血清白蛋白之间的相互作用和内,艾滋病毒蛋白酶抑制剂。
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JH,周KL,卢YY,潘DQ
Multi-spectroscopic和分子建模方法阐明绑定牛血清白蛋白之间的相互作用和内,艾滋病毒蛋白酶抑制剂。
Spectrochim学报一摩尔Biomol Spectrosc。2018年1月5;188:362 - 371。doi: 10.1016 / j.saa.2017.07.040。Epub 2017年7月23日。
- PubMed ID
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28753530 (在PubMed]
- 文摘
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内(DRV),第二代HIV蛋白酶抑制剂,广泛应用在世界各地艾滋病毒治疗的一个重要组成部分。DRV之间的交互与牛血清白蛋白(BSA),一个主要的载体蛋白,研究了在模拟生理条件下(pH7.4) multi-spectroscopic技术结合分子建模。荧光数据显示,内在荧光猝灭BSA的DRV的静态猝灭过程由于DRV-BSA复杂的形成。结果表明单一弱关联的存在结合位点(~ 10 (3)M (1), 310 k)的蛋白质。热力学参数,即焓变化(DeltaH(0)),熵变(三角洲(0))和吉布斯自由能变化(DeltaG(0))计算,它所指的绑定的反应是自发的,主要约束性指标是氢键和范德华力。重要的是,竞争结合实验和三个网站调查,苯基丁氮酮(在子域活动花絮,网站我)、布洛芬(在子域iii a,现场II)和蒿甲醚(子域之间的接口活动花絮,IIB,现场II”),建议DRV优先绑定到疏水腔现场II的BSA,并验证了这一发现对接结果。此外,同步荧光、三维荧光和共振瑞利散射(RRS)光谱给出了定性信息添加DRV BSA的构象变化,同时得到了定量数据与傅里叶变换红外光谱(ir)。