监管的纤溶酶原激活物在细胞表面和纤维蛋白。

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铀源T, Castellino陆地,铃木Y

监管的纤溶酶原激活物在细胞表面和纤维蛋白。

J Thromb Haemost。2018年5月20日。doi: 10.1111 / jth.14157。

PubMed ID

29779246 (在PubMed

]

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纤溶系统溶解纤维蛋白和保持血管通畅。最新进展成像分析允许可视化的纤维蛋白溶解的时空调控机制,以及它的监管由其他等离子体止血代数余子式。血管内皮细胞(vec)保留组织类型纤溶酶原激活物(tPA)分泌,维持高纤溶酶原(身为)激活物潜在的表面。在等离子体中,serpin,纤溶酶原激活物抑制剂1型(PAI-1),调节纤溶VEC表面束缚可能通过抑制身为活化剂,tPA。一旦形成纤维蛋白,身为tPA启动和激活有效放大表面的纤维蛋白,纤维蛋白是迅速退化。身为的特定的绑定和tPA裂解的边缘部分通过新生成的c端赖氨酸残留物降解纤维蛋白,增强纤维蛋白消化,中央方面的病理生理机制。Thrombomodulin (TM)身为绑定的衰减作用纤维蛋白和纤维蛋白溶解有关,这是由羧肽酶B抑制剂逆转。这表明等离子体羧肽酶原B, thrombin-activatable纤维蛋白溶解抑制剂(TAFI),由凝血酶激活绑定对vec TM,是一个关键的方面的规定身为激活vec和随后的纤维蛋白溶解。血小板也含有PAI-1, TAFI、TM和纤维蛋白交联酶的因素(F) XIIIa和分泌或揭露这些代理激活为了调节纤维蛋白溶解。综述,身为激活和纤维蛋白溶解的本地机器,以及他们的时空的监管机制,揭示了成像分析,进行了讨论。

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