人类吡哆醛激酶的晶体结构:结构基础的M(+)和M(2 +)激活。
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Musayev FN, di齐鸣ML, Ko TP,甘地AK,他,:Schirch V, Safo可
人类吡哆醛激酶的晶体结构:结构基础的M(+)和M(2 +)激活。
蛋白质科学。2007年10月,16 (10):2184 - 94。doi: 10.1110 / ps.073022107。Epub 2007年8月31日。
- PubMed ID
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17766369 (在PubMed]
- 文摘
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吡哆醛激酶催化磷酸基团的转移从ATP 5 '酒精的吡哆醇、吡哆胺和吡哆醛。在这个工作中,动力学研究进行了检查单价阳离子人类吡哆醛激酶动力学参数的依赖性。结果表明,ATP和PL hPLK亲和力是成倍地增加的K(+)相比,Na (+);然而,Na(+)的最大活动形式的酶活动的两倍多的K (+)。其他单价阳离子,李(+),Cs(+),和Rb(+)没有显示显著的活动。我们已经确定晶体结构的hPLK unliganded形式,和在复杂MgATP分辨率2.0和2.2,分别。总的来说,两种结构显示类似的开放构型,可能代表了催化地闲置状态。MgATP复杂的晶体结构也揭示了镁(2 +)和钠(+)的串联来锚定ATP活性部位。有趣的是,hPLK充当一个水槽的活性部位结合MPD的几个分子。单价和二价金属阳离子的特性绑定,活跃的站点结构,和维生素B6特异性进行了动力学和结构的研究,并与绵羊和大肠杆菌的酶。