结构分析HKE4,新成员LIV-1锌转运蛋白的亚科。
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摩根泰勒公里,他,约翰逊,尼科尔森RI
结构分析HKE4,新成员LIV-1锌转运蛋白的亚科。
j . 2004 1月1;377 (Pt (1): 131 - 9。doi: 10.1042 / BJ20031183。
- PubMed ID
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14525538 (在PubMed]
- 文摘
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课蛋白是一个新兴的组蛋白的鲜为人知的功能数据。在目前的研究中,我们报告的第一特征重组人类课蛋白在哺乳动物细胞。亚科的课都包含在序列ZIP (Zrt, Irt-like蛋白质)锌转运蛋白,我们称为地方时(LIV-1 ZIP锌转运蛋白的亚科)。所有这些地方时序列包含邮政转运蛋白相似,包括跨膜域的共识序列四,锌运输至关重要。然而,新地方时亚科可以脱离其他邮政转运蛋白的存在一个高度保守的潜在metalloprotease主题(HEXPHEXGD)跨膜域诉我们报告HKE4在细胞内的膜的位置,包括内质网,以及免费增加细胞内锌的能力来衡量zinc-specific荧光染料,纽波特绿色,在时间、温度和浓度的方式。这是在与另一个地方时的锌能力涌入蛋白质,LIV-1,由于其质膜的位置。因此我们的地方时蛋白质功能添加到报告的能力增加intracellular-free锌、是否位于质膜或细胞内的膜。这个结果,结合锌在细胞生长的重要作用,强调的重要性这一新的地方时亚科,包括课序列,在控制细胞内锌体内平衡、畸变从而导致的疾病,如癌症、免疫紊乱和神经功能障碍。