黄嘌呤氧化还原酶的晶体结构在催化:对反应机理和酶抑制的影响。
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Okamoto K,松本K·希勒R,埃格尔BT, Pai EF, Nishino T
黄嘌呤氧化还原酶的晶体结构在催化:对反应机理和酶抑制的影响。
《美国国家科学院刊S a . 2004年5月25日,101 (21):7931 - 6。2004年5月17日Epub。
- PubMed ID
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15148401 (在PubMed]
- 文摘
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钼是广泛分布在生物学和通常是发现单核金属中心活动网站的许多酶催化氧原子转移。钼羟化酶是生物系统有别于其他催化羟基化反应,氧原子纳入产品来源于水,而不是分子氧。在这里,我们目前的晶体结构的羟基化反应的关键中间黄嘌呤氧化还原酶与基质缓慢,产品的碳氧键的形成,然而,钼产品依然复杂。这中间显示一个稳定广泛的电荷转移约640海里。复杂的晶体结构表明,催化地不稳定Mo-OH氧形成了一个与衬底的一个碳原子。此外,氧化的金属氧化物半导体集团酶已成为质子化了的负担Mo-SH还原钼的中心。相比之前的作业,我们发现最后一个配体在一个赤道的位置在square-pyramidal金属协调领域,而不是顶端的位置。水分子通常出现在酶的活性部位是没有在目前的结构,这可能占中间对配体的稳定性由氢氧化位移。
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