重新评估铜(II)绑定的完整的朊病毒蛋白。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
马井,杰克逊GS,琼斯,Hosszu噢,猥琐的CJ,克拉克AR, Collinge J, Waltho JP
重新评估铜(II)绑定的完整的朊病毒蛋白。
j . 2006年11月1日,399 (3):435 - 44。
- PubMed ID
-
16824036 (在PubMed]
- 文摘
-
之前的研究已经证实,展开朊蛋白的n端结构域可以绑定到六Cu2 +离子体外。这个域包含四个八肽序列PHGGGWGQ的串联重复序列,这与96年和111年两个组氨酸残基的位置,导致其Cu2 +绑定属性。在每个Cu2 +最大金属离子入住率由一个咪唑和协调deprotonated骨干酰胺组。然而最近的两项研究代表八肽缩氨酸蛋白质的重复区域显示,Cu2 +可用性较低,另一种合作模式出现在金属离子被受多个组氨酸咪唑组。两种模式的结合很容易填充在pH值为7.4,而温和的酸化pH值5.5选择支持入住率较低,多个咪唑绑定模式。我们使用核磁共振来解决如何Cu2 +结合全身的朊病毒蛋白在温和的酸性条件下在多个组氨酸协调是主导。我们表明,pH值5.5蛋白质绑定两个Cu2 +离子,这6个组氨酸残基的氨基端域和氨基胺作为配体。这两个网站是要维持足够的亲和力的毫克分子浓度的外源组氨酸竞争。未知的n端结构域之间的交互和网站上的c端域变得明显时,蛋白质是满载Cu2 +。此外,数据显示,sub-stoichiometric大量Cu2 +将导致self-association朊蛋白的体外,这表明Cu2 +可能发挥作用在控制低聚体内。