ZZ域的抗肌萎缩蛋白和拉:beta-dystroglycan交互网站的拓扑结构和映射。

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Hnia K, Zouiten D,坎特尔年代,Chazalette D, Hugon G, Fehrentz是的,Masmoudi, Diment, Bramham J, Mornet D,络筒机SJ

ZZ域的抗肌萎缩蛋白和拉:beta-dystroglycan交互网站的拓扑结构和映射。

j . 2007 2月1;401 (3):667 - 77。

PubMed ID
17009962 (在PubMed
]
文摘

肌营养不良蛋白的一部分,一个至关重要的肌动蛋白细胞骨架和细胞外基质之间的联系通过跨膜粘附受体dystroglycan。肌营养不良蛋白及其常染色体同系物拉到与beta-dystroglycan通过他们的高度保守的c端cysteine-rich地区,包括WW域(域包含两个守恒的色氨酸残基的蛋白质间交互作用),EF手和ZZ域。EF手地区稳定WW域提供抗肌萎缩蛋白之间的主要交互网站或拉到和dystroglycan。ZZ域,包含预测锌指主题,稳定WW, EF手域和加强整体的抗肌萎缩蛋白之间的相互作用或拉到和beta-dystroglycan。使用细菌表达ZZ域,我们将演示一个构象的影响锌ZZ域绑定,并确定两个锌结合区域覆盖分析ZZ域内点。肌营养不良蛋白的抗原决定基映射ZZ域进行了新单克隆抗体ELISA、叠加分析和免疫组织化学。一个单克隆抗体的ZZ域定义一个离散的区域与beta-dystroglycan交互。表位是局部构象上敏感的第二锌结合网站ZZ域。我们的研究结果表明,残留3326 - 3332的抗肌萎缩蛋白形成的一个至关重要的部分之间的接触区肌营养不良蛋白和beta-dystroglycan并提供新的见解ZZ域组织和功能。

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药物靶点
药物 目标 生物 药理作用 行动
拉到 蛋白质 人类
未知的
不可用 细节
乙酸锌 拉到 蛋白质 人类
未知的
不可用 细节
氯化锌 拉到 蛋白质 人类
未知的
代数余子式
细节
硫酸锌,未指明的形式 拉到 蛋白质 人类
未知的
代数余子式
细节