人类血红蛋白氧化的铜。机制和建议作用残留硫醇基的β- 93。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
Winterbourn CC,卡雷尔RW
人类血红蛋白氧化的铜。机制和建议作用残留硫醇基的β- 93。
j . 1977 7月1;165 (1):141 - 8。
- PubMed ID
-
889569年(在PubMed]
- 文摘
-
添加铜(II)离子对人类oxyhaemoglobin引起的快速氧化血红素beta-chain的团体。氧化需要绑定的铜(II)网站涉及的硫醇基β- 93残留,避免被封锁与碘乙酰胺或N-ethylmaleimide当这些组。Equilibrium-dialysis研究显示,三双的结合位点,两双铜(II)的高亲和力和一对较低的亲和力。第二条的高亲和性的网站被封锁和碘乙酰胺参与血红素氧化。铜(II)氧化deoxyhaemoglobin至少十倍oxyhaemoglobin,费率和分析建议绑定而不是电子转移速率决定步骤。没有氧化硫醇基二硫化物血红素氧化发生期间,尽管它确实发生随后在氧气的存在,或者当铜(II)添加到高铁血红蛋白。提出了硫醇氧化不会发生,因为存在一个通路血红素组之间的电子转移和铜绑定到β- 93硫醇组。讨论了电子转移的路线,以及影响函数的血红蛋白中的β- 93半胱氨酸分子。